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Concientización sobre la Amiloidosis: Una introducción animada
Concientización sobre la Amiloidosis:
¿Qué es Amiloidosis?
A lo largo de nuestras vidas nuestro ADN codifica para la producción
de pequeñas moléculas llamadas proteínas.
Estas proteínas proveen la estructura y función
para casi todos los procesos biológicos de la vida.
Una vez que se generan proteínas en nuestras células
naturalmente se pliegan en una forma particular.
Esta forma les permite una función específica dentro del cuerpo.
Cuando las proteínas están plegadas de forma apropiada funcionan como deben
y disfrutamos de salud.
Cuando las proteínas están mal plegadas esto puede impedir el funcionamiento normal del cuerpo
y pueden surgir problemas con el tiempo.
Nuestros cuerpos suelen ser bastante buenos
para identificar y remover las proteínas anormales.
En algunos casos, sin embargo,
o producimos demasiadas proteínas anormales
para que nuestro cuerpo las remuevan,
o no podemos despedazar y limpiar las proteínas.
La Amiloidosis es solo un tipo
de una creciente lista de desórdenes de plegado de proteínas.
A pesar de que hay muchos tipos de Amiloidosis,
en todas las clases la proteína mal plegada se denomina amiloide,
que significa como almidón, toma una forma particular
que las hace muy difícil de descomponer.
Por este mal pliegue las proteínas amiloides se unen
para formar unas fibrillas de amiloide lineares que en última instancia
se construyen en nuestros tejidos y órganos.
Dependiendo de dónde se acumulen los amiloides,
lugares como los riñones, el corazón, los nervios o el tracto gastrointestinal,
se vuelven aparentes diferentes síntomas a medida que esos órganos se ven afectados.
Sin ser tratada la Amiloidosis es un peligro para la vida,
por lo que el diagnóstico temprano es clave para lograr resultados positivos.
Actualmente se han identificado más de 25 proteínas diferentes
que pueden llevar a Amiloidosis.
Los muchos diversos tipos de Amiloidosis pueden ser clasificados
de acuerdo con el precursor de la proteína que está mal plegada.
Se utiliza un nombre simple
de modo que el prefijo "A" se refiere a amilode
seguido por una abreviación para la proteína que causa la condición.
En AL, o Amiloidosis primaria,
la forma más comúnmente diagnosticada de la enfermedad,
el amilode se deriva de un mal pliegue de un cadena liviana de anticuerpos.
Las células blancas en la médula ósea llamadas células de plasma
están produciendo demasiadas cadenas livianas defectuosas.
Los riñones, el corazón, el hígado, el tracto intestinal y los nervios son afectados frecuentemente.
En AA, o Amiloidosis secundaria,
la enfermedad resulta de los altos niveles
de amiloide de proteína A circulantes.
El cuerpo produce esta proteína como una respuesta natural
a una infección crónica o inflamación.
Los riñones y el hígado son los sitios principales de acumulación de amiloides.
En la Amiloidosis ATTR el amiloide se origina
de la proteína transtiretina, que es producida por el hígado.
En formas hereditarias o familiares de la enfermedad
hay más de 100 mutaciones genéticas ya descubiertas
que contribuyen a la formación de amiloides
que causan principalmente daños a los nervios y problemas del corazón.
Una forma no-hereditaria de la enfermedad conocida como Amiloidosis sistemática senil
resulta de la acumulación de amiloide TTR en el corazón de las personas ancianas.
Ya sea causada por factores genéticos o por la avanzada edad
se cree que la Amiloidosis TTR es en realidad más común
que la Amiloidosis AL, a pesar de que muchas veces no es diagnosticada.
Los amiloides también se depositan algunas veces en áreas aisladas
como la vejiga o las vías aéreas
sin evidencia de una enfermedad sintomática.
Estos depósitos localizados con aspecto de tumor están formados por cadenas de proteínas livianas,
similar a la Amiloidosis AL.
En este caso las células de plasma que producen amiloides
están en los tejidos afectados, no en la médula ósea.
Muchos médicos no esperarían ver Amiloidosis
en sus clínicas. Sin embargo, por ejemplo,
dado que la amiloide TTR es comúnmente no diagnosticada
en pacientes con fallas cardíacas,
es altamente probable que la enfermedad sea mucho más común
que lo que sabemos.
Los síntomas de la Amiloidosis son generalmente vagos y no-específicos
como pérdida de peso, fatiga, falta de aire, orina espumosa,
hinchazón de tobillos y piernas,
y entumecimiento y picazón en las manos y los pies.
Dado que estos síntomas son similares a los de otras enfermedades comunes,
frecuentemente se confunden con enfermedades del corazón, de los pulmones o de los riñones,
no es poco común que un paciente vea diferentes médicos
antes de que se le realice una biopsia.
Pero si hay enfermedades de los riñones, el corazón, los nervios, gastrointestinales o del hígado
sin una causa obvia,
esto debería llevar a los médicos a hacer las pruebas por Amiloidosis.
Como parte de diagnóstico diferencial
antes de las muestras clínicas más comunes
en las que debería considerarse la Amiloidosis son:
uno - pérdida de enormes cantidades de proteína en la orina;
dos - corazón endurecido o aumentado,
bajo voltaje en el electrocardiograma,
ritmo cardíaco irregular con presión normal o baja,
o falla cardíaca sin una explicación;
tres - hígado aumentado sin consumo de alcohol
u otra explicación frecuentemente con pruebas de sangre del hígado anormales;
y cuatro - entumecimiento o dolor en los dedos de las manos y los pies
como síndrome del túnel carpiano,
o ciclos alternados de constipación y diarrea
mientras se siente mareo al estar de pie.
El estándar de oro para detectar depósitos de amiloides
es emplear tintura roja Congo en una muestra de tejido.
La forma más fácil de obtener una muestra es aspirar grasa del abdomen,
como una pequeña liposucción.
Los amiloides tienen un color rosado cuando son teñidos con tintura roja Congo,
y una birrefringencia característica verde manzana
cuando se observa bajo un microscopio polarizante.
La técnica de firma puede diagnosticar la Amiloidosis
en 70-80% de los casos.
Si el trozo de grasa aspirado es negativo para Amiloidosis
pero la sospecha de la enfermedad es alta
se deberá realizar una biopsia directa
del órgano involucrado, por ejemplo el corazón, riñón o hígado.
Si hay amiloides presentes la utilización de tintura roja Congo
dará un diagnostico definitivo en casi 100% de los casos.
Observar la muestra de tejido con un microscopio electrónico
también mostrará la estructura clásica de las fibrillas de amiloide,
confirmando de esta forma su presencia.
Probar que el amiloide está presente en un órgano
es solo el comienzo del proceso.
El próximo paso es determinar el tipo de amiloide que está causando la enfermedad
para poder planificar un tratamiento adecuado.
Avances recientes en el campo de la proteómica
prometen revolucionar el diagnóstico preciso de la Amiloidosis.
La micro-disección láser de muestras positivas a tintura roja Congo
seguida de una espectrometría de masa
es la mejor técnica para la identificación de la Amiloidosis.
Se puede realizar LMD/MS en cualquier muestra de tejido
incluyendo un trozo de grasa aspirada si hay amiloides presentes.
Los estudios han mostrado que LMD/MS
puede identificar todos los tipos conocidos de proteínas amiloides
con casi 100% de exactitud así también como caracterizar nuevos tipos.
En conclusión, con la excepción de la lengua hinchada
o moretones alrededor de los ojos,
que se ven en un pequeño porcentaje de los casos,
no hay signos clínicos exactos para la Amiloidosis.
Sin embargo, sin importar los síntomas de un paciente,
dadas las propiedades de teñido y de espectroscopia únicas
de las proteínas amiloides, es un simple caso de hacer pruebas para la enfermedad.
El diagnóstico temprano y preciso es esencial
para que los pacientes se beneficien de los muchos tratamientos disponibles actualmente.
Dependiendo del tipo de Amiloidosis
los tratamientos pueden incluir quimioterapia, cuidados cardíacos, trasplante de órganos
o terapia con drogas específicas.
En cada caso el objetivo es reducir o eliminar
la provisión de proteína amiloide para que el funcionamiento del órgano pueda ser mejor.
Hay tres enfoques generales para perturbar la formación
y el depósito de amiloides
que varían de acuerdo con el tipo de Amiloidosis.
El tratamiento más común interfiere con la producción
de la proteína precursora que lleva a la enfermedad.
El segundo método utiliza terapia con drogas
para estabilizar la estructura normal de la proteína precursora,
de esta forma se previene el plegamiento inadecuado a amiloide.
Una tercera estrategia se enfoca directamente en el amiloide,
tanto el que circula en la sangre como el que se deposita como fibrillas de amiloide.
Al identificar y desestabilizar el amiloide
el cuerpo de una persona puede potencialmente identificar
y remover las proteínas anormales de forma más efectiva.
Dada la complejidad de la enfermedad y que cada caso es diferente
se recomienda que el tratamiento se lleve a cabo en un centro médico
que tenga experiencia con la Amiloidosis.
Alternativamente los pacientes pueden tener una evaluación inicial en un centro de este tipo
con una comunicación estable durante el tratamiento
en su comunidad local.
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